Обнаружено родство двух видов наследственных заболеваний: болезни Альцгеймера и церебральной амилоидной ангиопатии голландского типа.
Известно, что болезнь Альцгеймера — тяжелое дегенеративное заболевание головного мозга, приводящее к слабоумию. Она возникает в результате мутации гена так назывеемого предшественника амилоидного белка (АП), в результате расщепления которого образуется бета-амилоидный пептид (БАП). Второй же вид заболевания выражается в гибели стенок мозговых сосудов, в которых откладывается амилоид (вещество, внешне схожее с аморфным крахмалом), что приводит к кровоизлиянию в мозг или инсульту. Имеено по этой причине, при подозрении на развитие этой страшной болезни, запрещено проводить множество операций с процедур, начиная от хирургических полостных опреций, до стоматологических процедур по имплантации зубов и операции связанные с любыми рассечениями тканей организма.
Сотрудники Антверпенского университета, используя биохимические и иммуноцитохимические методы, установили, что наиболее вероятным кандидатом на роль «молекулярного патогена» в этих видах патологии является ген АП, локализующийся в 21-й хромосоме.
В дополнение к этому исследователи лаборатории фармацевтической компании «Эли Лилли» из Сан-Франциско выяснили, что БАП является мелким фрагментом АП и состоит из 695—770 аминокислотных остатков. Отложение же БАП при болезни Альцгеймера обусловлено неправильным отщеплением пептида от АП (в норме расщепление происходит по самому БАП, что не дает ему откладываться в мозге и сосудах).
При клонировании гена АП от двух пациентов с наследственными инсультами голландского типа специалистам из медцентра Нью-йорского университета удалось обнаружить, что амилоидов возникает в результате аминокислотной мутации. При этом нарушается расщепление белка и происходит отложение амилоида в стенках сосудов мозга. Это опровергает ранее устоявшееся мнение, что эта болезнь возникает по наследственному признаку.
В отделении гематологии и онкологии Джуиш-госпиталя Университета им. Вашингтона в г. Сен-Луи был выделен аналогичный АП белок с молекулярным весом 112 кДА, который также имеет ингибирующий домен сериновой протеазы и одновременно часть БАП1
Данные исследования дали очевидный существенный прогресс в исследовании этих тяжелых патологий головного мозга.